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<!DOCTYPE html>

<title>Hageman-Faktor</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Hageman-Faktor</span></h1>

</header>

</div>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Faktor XIIa

</th></tr>

<tr>

<p>Vorhandene Strukturdaten: <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/4BDW">4BDW</a></span>, <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/4BDX">4BDX</a></span>, <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/4XDE">4XDE</a></span>, <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/4XE4">4XE4</a></span>

</p>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;;">Eigenschaften des menschlichen Proteins

</th></tr>

<tr>

<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Masse</a>/Länge <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">596 = 353+243 Aminosäuren

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Pr%C3%A4kursor-Proteine" title="Präkursor-Proteine">Präkursor</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Faktor XII

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner

</th></tr>

<tr>

<td><a href="Human_Genome_Organisation" title="Human Genome Organisation">Gen-Namen</a>

</td>

<td colspan="2" class="" style="text-align:center;"><i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.genenames.org/tools/search/#!/all?query=3530">F12</a></i>, HAF

</td></tr>

<tr>

<td>Externe IDs

</td>

<li><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P00748">P00748</a></li>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Enzymklassifikation

</th></tr>

<tr>

<td><a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC, Kategorie</a>

</td>

<td colspan="2" class="" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=3.4.21.38">3.4.21.38</a>, <a href="Serinprotease" class="mw-redirect" title="Serinprotease">Serinprotease</a>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="MEROPS" title="MEROPS">MEROPS</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td>Substrat

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Arg-+-Ile in Faktor VII/XI

</td></tr>

<tr>

<td>Produkte

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Faktor VIIa/XIa

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Vorkommen

</th></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Homologie-Familie

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://hogenom.univ-lyon1.fr/query_sequence?seq=P00748">Trypsin</a>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Übergeordnetes <a href="Taxon" title="Taxon">Taxon</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a href="Lebewesen" title="Lebewesen">Lebewesen</a>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122; text-align:center;"><a href="Homologie_(Genetik)#Homologie_zwischen_verdoppelten_oder_fremden_Genen" title="Homologie (Genetik)">Orthologe</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122; text-align:center;">Mensch

</td>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122; text-align:center;">Hausmaus

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="Entrez_Gene" title="Entrez Gene">Entrez</a>

</td>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="Ensembl" title="Ensembl">Ensembl</a>

</td>

</td>

<td><span class=""><small><small><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ensembl.org/Mus_musculus/geneview?gene=ENSMUSG00000021492;db=core">ENSMUSG00000021492</a></small></small></span>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a>

</td>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="National_Center_for_Biotechnology_Information" title="National Center for Biotechnology Information">Refseq</a> (mRNA)

</td>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="National_Center_for_Biotechnology_Information" title="National Center for Biotechnology Information">Refseq</a> (Protein)

</td>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="Genlocus" title="Genlocus">Genlocus</a>

</td>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="PubMed" title="PubMed">PubMed</a>-Suche

</td>

</td>

</p>

</td></tr></tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>Der <b>Hageman-Faktor</b> (<b>Faktor XII</b>) ist ein an der <a href="H%C3%A4mostase" title="Hämostase">Blutgerinnung</a> beteiligtes <a href="Enzym" title="Enzym">Enzym</a> und gehört zur Gruppe der <a href="Serinprotease" class="mw-redirect" title="Serinprotease">Serinproteasen</a>. Er gehört außerdem zu den <a href="Globuline" title="Globuline">β-Globulinen</a> und ist im <a href="Blutplasma" title="Blutplasma">Blutplasma</a> als <a href="Monomer" title="Monomer">Monomer</a> mit einer Konzentration von 15 bis 45 mg/l vertreten. Seine <a href="Molek%C3%BClmasse" title="Molekülmasse">Molekülmasse</a> beträgt 80 <a href="Dalton_(Einheit)" class="mw-redirect" title="Dalton (Einheit)">kDa</a>. Neben seiner Funktion für die <a href="Thrombus" title="Thrombus">Thrombusbildung</a> bringt Faktor XII das Kallikrein-Kininsystem in Gang, was zur Bildung des Entzündungsmediators <a href="Bradykinin" title="Bradykinin">Bradykinin</a> führt. Faktor XII wird hauptsächlich von <a href="Leber" title="Leber">Leberzellen</a> (<a href="Hepatozyt" title="Hepatozyt">Hepatozyten</a>) synthetisiert und nach Abspaltung des <a href="Propeptid" class="mw-redirect" title="Propeptid">Propeptids</a> als inaktive Enzymform (<a href="Zymogen" title="Zymogen">Zymogen</a>) ins Plasma sezerniert.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Genetik">Genetik</h2></div>

<p>Das Gen des Hageman-Faktors liegt beim Menschen auf <a href="Chromosom_5_(Mensch)" title="Chromosom 5 (Mensch)">Chromosom 5</a> <a href="Genlocus" title="Genlocus">Genlocus</a> q33-qter.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Struktur">Struktur</h2></div>

<p>Humaner Koagulationsfaktor XII ist 596 <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a> lang und besteht aus zwei Ketten, der Schwerkette von etwa 50 <a href="Kilodalton" class="mw-redirect" title="Kilodalton">kD</a> (353 <a href="Aminos%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Aminosäure">Reste</a>) und der Leichtkette von etwa 28 kD (243 Reste), die durch eine <a href="Disulfidbr%C3%BCcke" title="Disulfidbrücke">Disulfidbrücke</a> verbunden sind. Die Schwerkette enthält zwei Domänen vom <a href="Fibronektin" title="Fibronektin">Fibronektin</a>-Typ (Typ I und II), zwei <a href="Epidermaler_Wachstumsfaktor" title="Epidermaler Wachstumsfaktor">EGF</a>-like Domänen, eine Kringle-Domäne und eine <a href="Prolin" title="Prolin">Prolin</a>-reiche Region, wohingegen die Leichtkette die katalytische Proteasedomäne beinhaltet. FXII kann sequentiell an zwei Stellen, Arg353 und Arg334, gespalten werden, wobei die zweite Spaltung die Leichtkette freisetzt und zur Bildung von β-FXIIa führt.<sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Die Struktur der FnI-EGF-like-Tandemdomäne von Faktor XII wurde durch <a href="Kristallstrukturanalyse" title="Kristallstrukturanalyse">Kristallstrukturanalyse</a> aufgeklärt.<sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Auch Kristallstrukturen der Leichtkette von FXII wurden ermittelt, und zwar sowohl in ungebundener Form (β-FXII) als auch gebunden (β-FXIIa) an Inhibitoren.<sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Funktion">Funktion</h2></div>

<p>Faktor XII wird auf der Oberfläche von prokoagulanten Thrombozyten aktiviert. Thrombozyten setzen Polyphosphate (langkettige Polymere aus Phosphatuntereinheiten) frei, die Faktor XII effizient aktivieren. Aktiver Faktor XII gibt dann über sein Substrat Faktor XI der intrinsischen Blutgerinnungskaskade den Anstoß, was zur Fibrinbildung führt.

</p><p>Trifft der Hageman-Faktor auf negativ geladene Oberflächen (<a href="In_vivo" title="In vivo">in vivo</a>: <a href="Polyphosphate" title="Polyphosphate">Polyphosphate</a>, <a href="Kollagen" class="mw-redirect" title="Kollagen">Kollagen</a>, <a href="Zelle_(Biologie)" title="Zelle (Biologie)">Zellfragmente</a>, <a href="Bakterie" class="mw-redirect" title="Bakterie">bakterielle</a> Endotoxine; <a href="In_vitro" title="In vitro">in vitro</a>: Glas, <a href="Kaolin" title="Kaolin">Kaolin</a>, <a href="Asbest" title="Asbest">Asbest</a>, <a href="Harns%C3%A4ure" title="Harnsäure">Harnsäurekristalle</a>, langkettige <a href="Fetts%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Fettsäure">Fettsäuren</a>), so wird er <i>vor</i>aktiviert. Diese <i>vor</i>aktivierte Form katalysiert die Umwandlung von Präkallikrein (Fletcher-Faktor) zu <a href="Kallikrein" title="Kallikrein">Kallikrein</a>. Dieses wandelt nun hochmolekulares Kininogen (Fitzgerald-Faktor) zu <a href="Kinine" title="Kinine">Kinin</a> um. Kallikrein und Kinin wandeln wiederum den Hageman-Faktor in seine aktivierte Form um; sie wird als Faktor XIIa bezeichnet. Hierbei erfolgt durch limitierte Proteolyse eine Spaltung einer einzigen Peptidbindung und es entsteht eine Zweikettenform. Beide Untereinheiten sind noch durch eine Disulfidbrücke kovalent miteinander verknüpft. Aktivierter Hageman-Faktor aktiviert durch <a href="Proteolyse" title="Proteolyse">Proteolyse</a> <i><a href="Plasma_thromboplastin_antecedent" class="mw-redirect" title="Plasma thromboplastin antecedent">Plasma thromboplastin antecedent</a></i> (Faktor XI) und <a href="Plasminogen" class="mw-redirect" title="Plasminogen">Plasminogen</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Erkrankungen">Erkrankungen</h2></div>

<p>Ein schwerer Mangel an Hageman-Faktor tritt als seltene <a href="Erbkrankheit" title="Erbkrankheit">Erbkrankheit</a> mit einer Häufigkeit von 1:1.000.000 auf, jedoch mit einer leichten Häufung bei Asiaten. Der Mangel verursacht keine erhöhte Neigung zu Blutungen, da die von Faktor XII gestartete Fibrinbildung in Gefäßen keine Bedeutung für die Blutstillung (Hämostase) hat. In genetisch veränderten Mausmodellen, bei denen das Gen für Faktor XII inaktiviert wurde, ist die Thrombusbildung defekt und diese Faktor XII-defizienten Tiere sind in erheblichem Umfang vor Hirnschäden nach Schlaganfall geschützt. Daher bietet sich eine pharmakologische Blockade dieses Faktors an, um die Thrombusbildung zu blockieren, ohne dass dies mit einer erhöhten Blutungsneigung erkauft wird, was mit aktuellen Antikoagulantien (Heparine, Cumarine) der Fall ist. Sowohl bei Menschen als auch bei Mäusen führt der Mangel von Faktor XII zu einer massiven Erhöhung der <a href="Partial_Thromboplastin_Time" class="mw-redirect" title="Partial Thromboplastin Time">partiellen Thromboplastinzeit</a>.<sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Faktor XII wird durch Polyphosphate, die auf der Oberfläche von aktivierten Thrombozyten exponiert werden, aktiviert (Kontaktphasenaktivierung). Die Polyphosphat-vermittelte Faktor XII-Aktivierung verbindet die primäre Hämostase (Bildung eines Thrombozytenaggregates) mit der sekundären Hämostase (plasmatische Gerinnungskaskaden). Defekte der Polyphosphate-vermittelten Faktor XII-Aktivierung reduzieren die Stabilität von Thromben und blockiert die Bildung von Gerinnseln und schützt so vor Gefäßverschlüssen im arteriellen und venösen Blutkreislauf.<sup id="cite_ref-6" class="reference"><a href="#cite_note-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Eine kurze Sequenz in der sogenannten Prolin-reichen Domäne der leichten Kette von Faktor XII vermittelt die Bindung an negativ geladenen Oberflächen wie z. B. Polyphosphat<sup id="cite_ref-7" class="reference"><a href="#cite_note-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Hereditäres Angioödem: Neben seiner Funktion für die Thrombusbildung startet Faktor XII das Kallikrein-Kininsystem, was zur Bildung des Entzündungsmediators Bradykinin führt. Eine einzige Punktmutation im Faktor XII führt zu einer seltenen erblichen Schwellungserkrankung, dem hereditären <a href="Angio%C3%B6dem" class="mw-redirect" title="Angioödem">Angioödem</a> Typ III.

</p><p>Multiple Sklerose: Im Blutserum von Patienten mit aktiver <a href="Multiple_Sklerose" title="Multiple Sklerose">Multipler Sklerose</a> wurde eine höhere Menge von Faktor XII als normal im Blut der Patienten gefunden. FXII könnte die Immunantwort bei dieser entzündlichen Erkrankung regulieren. Bei Mäusen mit experimenteller Enzephalomyelitis konnte Blockade des Faktors XII Entzündung und Symptome dämpfen.<sup id="cite_ref-PMID27188843_8-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID27188843-8"><span class="cite-bracket">[</span>8<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Forschungsgeschichte">Forschungsgeschichte</h2></div>

<p>Der Hageman-Faktor wurde erstmals 1955 bei einem 37-jährigen Patienten namens John Hageman entdeckt, als bei einer Routineblutuntersuchung vor einer Operation bemerkt wurde, dass die Gerinnungszeit seines Blutes im Reagenzglas erhöht war, ohne dass er hämorrhagische Symptome hatte. Hageman wurde daraufhin von <a href="Oscar_Ratnoff" class="mw-redirect" title="Oscar Ratnoff">Oscar Ratnoff</a> untersucht, der den Mangel eines bis dato unentdeckten Gerinnungsfaktors feststellte. Ratnoff entdeckte später bei der Untersuchung von Verwandten, dass dieser Mangel <a href="Autosomal" class="mw-redirect" title="Autosomal">autosomal</a> <a href="Rezessiv" title="Rezessiv">rezessiv</a> vererbt wird.<sup id="cite_ref-9" class="reference"><a href="#cite_note-9"><span class="cite-bracket">[</span>9<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-10" class="reference"><a href="#cite_note-10"><span class="cite-bracket">[</span>10<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<p><a rel="nofollow" class="external text" href="https://omim.org/entry/234000"><i>Hageman-Faktor.</i></a> In: <i><span lang="en"><a href="Online_Mendelian_Inheritance_in_Man" title="Online Mendelian Inheritance in Man">Online Mendelian Inheritance in Man</a></span>.</i> (englisch)<span class="editoronly" style="display:none;"></span>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Quellen">Quellen</h2></div>

<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text">Ivanov I, Matafonov A, Gailani D: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Single-chain factor XII: a new form of activated factor XII</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Current Opinion in Hematology</cite>. 24. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>5</span>, September 2017, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>411–418</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1097/MOH.0000000000000363">10.1097/MOH.0000000000000363</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28604413?dopt=Abstract">PMID 28604413</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5762122/">PMC 5762122</a> (freier Volltext) – (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Hageman-Faktor&rft.atitle=Single-chain+factor+XII%3A+a+new+form+of+activated+factor+XII&rft.au=Ivanov+I%2C+Matafonov+A%2C+Gailani+D&rft.date=2017-09&rft.doi=10.1097%2FMOH.0000000000000363&rft.genre=journal&rft.issue=5&rft.jtitle=Current+Opinion+in+Hematology&rft.pages=411-418&rft.pmc=5762122&rft.pmid=28604413&rft.volume=24.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text">Stavrou E, Schmaier AH: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Factor XII: what does it contribute to our understanding of the physiology and pathophysiology of hemostasis & thrombosis</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Thrombosis Research</cite>. 125. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>3</span>, März 2010, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>210–215</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.thromres.2009.11.028">10.1016/j.thromres.2009.11.028</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20022081?dopt=Abstract">PMID 20022081</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2851158/">PMC 2851158</a> (freier Volltext) – (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Hageman-Faktor&rft.atitle=Factor+XII%3A+what+does+it+contribute+to+our+understanding+of+the+physiology+and+pathophysiology+of+hemostasis+%26+thrombosis&rft.au=Stavrou+E%2C+Schmaier+AH&rft.date=2010-03&rft.doi=10.1016%2Fj.thromres.2009.11.028&rft.genre=journal&rft.issue=3&rft.jtitle=Thrombosis+Research&rft.pages=210-215&rft.pmc=2851158&rft.pmid=20022081&rft.volume=125.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text">Beringer DX, Kroon-Batenburg LM: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">The structure of the FnI-EGF-like tandem domain of coagulation factor XII solved using SIRAS</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Acta Crystallographica Section F</cite>. 69. Jahrgang, Pt 2, Februar 2013, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>94–102</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1107/S1744309113000286">10.1107/S1744309113000286</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23385745?dopt=Abstract">PMID 23385745</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3564606/">PMC 3564606</a> (freier Volltext) – (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Hageman-Faktor&rft.atitle=The+structure+of+the+FnI-EGF-like+tandem+domain+of+coagulation+factor+XII+solved+using+SIRAS&rft.au=Beringer+DX%2C+Kroon-Batenburg+LM&rft.date=2013-02&rft.doi=10.1107%2FS1744309113000286&rft.genre=journal&rft.issue=Pt+2&rft.jtitle=Acta+Crystallographica+Section+F&rft.pages=94-102&rft.pmc=3564606&rft.pmid=23385745&rft.volume=69.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>

</li>

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</li>

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</li>

<li id="cite_note-10"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-10">↑</a></span> <span class="reference-text">MARGOLIUS A, RATNOFF OD: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Observations on the hereditary nature of Hageman trait</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Blood</cite>. 11. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>6</span>, Juni 1956, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>565–9</span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/13315514?dopt=Abstract">PMID 13315514</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Hageman-Faktor&rft.atitle=Observations+on+the+hereditary+nature+of+Hageman+trait&rft.au=MARGOLIUS+A%2C+RATNOFF+OD&rft.date=1956-06&rft.genre=journal&rft.issue=6&rft.jtitle=Blood&rft.pages=565-9&rft.pmid=13315514&rft.volume=11.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>

</li>

</ol>

/* start https://de.wikipedia.org/ */

.mw-parser-output div.klappleiste{border:1px solid var(--dewiki-rahmenfarbe1);clear:both;font-size:95%;box-sizing:border-box;margin-top:1.5em;padding:2px}.mw-parser-output div.klappleiste:after{clear:both;content:"";display:block}.mw-parser-output div.klappleiste-bild{float:left;padding:2px}.mw-parser-output div.klappleiste-kopf{background:var(--dewiki-hintergrundfarbe5);color:var(--color-base,#202122);text-align:center;font-weight:bold}.mw-parser-output div.klappleiste.mw-collapsed .klappleiste-bild{display:none}.mw-parser-output div.klappleiste+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+link+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+link+link+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+link+style+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+style+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+style+style+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+style+link+div.klappleiste{margin-top:-1px}@media screen{html.skin-theme-clientpref-night .mw-parser-output .klappleiste-bild span[typeof="mw:File"]:not(.skin-invert-image) img{background-color:#c8ccd1}}@media screen and (prefers-color-scheme:dark){html.skin-theme-clientpref-os .mw-parser-output .klappleiste-bild span[typeof="mw:File"]:not(.skin-invert-image) img{background-color:#c8ccd1}}

/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style>

<div class="klappleiste-kopf"><a href="Gerinnungsfaktor" class="mw-redirect" title="Gerinnungsfaktor">Gerinnungsfaktoren</a></div>

<p><b>I</b> <a href="Fibrinogen" title="Fibrinogen">Fibrinogen</a> |

<b>II</b> <a href="Thrombin" title="Thrombin">Prothrombin</a> |

<b>III</b> <a href="Gewebefaktor" title="Gewebefaktor">Gewebefaktor</a> |

<b>IV</b> <a href="Calcium" title="Calcium">Calcium</a> |

<b>V</b> <a href="Proaccelerin" title="Proaccelerin">Proaccelerin</a> |

<b>VI</b> <i>Nicht vergeben</i> |

<b>VII</b> <a href="Proconvertin" title="Proconvertin">Proconvertin</a> |

<b>VIII</b> <a href="Blutgerinnungsfaktor_VIII" title="Blutgerinnungsfaktor VIII">Blutgerinnungsfaktor VIII</a> |

<b>IX</b> <a href="Christmas-Faktor" title="Christmas-Faktor">Christmas-Faktor</a> |

<b>X</b> <a href="Stuart-Prower-Faktor" title="Stuart-Prower-Faktor">Stuart-Prower-Faktor</a> |

<b>XI</b> <a href="Plasma_Thromboplastin_Antecedent" title="Plasma Thromboplastin Antecedent">PTA (Plasma Thromboplastin Antecedent)</a> |

<b>XII</b> <a class="mw-selflink selflink">Hageman-Faktor</a> |

<b>XIII</b> <a href="Fibrinstabilisierender_Faktor" title="Fibrinstabilisierender Faktor">Fibrinstabilisierender Faktor</a>

</p><p><i>Weitere Gerinnungsfaktoren:</i> <a href="Kallikrein" title="Kallikrein">Präkallikrein</a> | <a href="Kininogen" class="mw-redirect" title="Kininogen">Hochmolekulares Kininogen</a>

</p>

</div></div></div><div><div class="zim-footer">

Dieser Artikel wurde von <a class="external text" title="Zuletzt bearbeitet am 2025-02-16" href="https://de.wikipedia.org/wiki/?title=Hageman-Faktor&oldid=253390601">Wikipedia</a> herausgegeben. Der Text ist unter <a class="external text" href="https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0/deed.de">Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0</a> verfügbar, sofern nicht anders angegeben. Für die Mediendateien können zusätzliche Bedingungen gelten.

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</body></html>